Гидролиз белков, уравнения и примеры

По химическому составу белки делятся на две группы:

а) простые белки – протеины, которые при гидролизе распадаются только на аминокислоты;

б) сложные белки или протеиды, образующие при гидролизе аминокислоты и вещества небелковой природы (углеводы, нуклеиновые кислоты и др.) —  соединения белковых веществ с небелковыми.

1. Амфотерные свойства белков

• Как и аминокислоты, белки являются амфотерными соединениями, так как молекула любого белка содержит на одном конце группу -NH2, а на другом конце – группу -СООН.
• Так, при действии щелочей белок реагирует в форме аниона – соединяется с катионом щелочи:
• 
• При действии же кислот он выступает в форме катиона:
• 
• Если в молекуле белка преобладают карбоксильные группы, то он проявляет свойства кислот, если же преобладают аминогруппы, — свойства оснований.

Очень важным для жизнедеятельности живых организмов является буферное свойство белков, т.е. способность связывать как кислоты, так и основания, и поддерживать постоянное значение рН различных систем живого организма.

Белки обладают и специфическими физико-химическими свойствами.

2. Денатурация белка (необратимое осаждение, свертывание)

Денатурация – это разрушение вторичной и третичной структуры белка (полное или частичное)  и изменение его природных свойств с сохранением первичной структуры белка.

Сущность денатурации белка сводится к разрушению связей, обусловливающих вторичную и третичную структуры молекулы (водородных, солевых и других мостиков). А это приводит к дезориентации конфигурации белковой молекулы.

1. Денатурация бывает обратимой и необратимой.
2. Обратимая денатурация белка происходит при употреблении алкоголя, солёной пищи.
3. Необратимаяденатурация может быть вызвана при действии таких реагентов, как концентрированные кислоты и щелочи, спирты, в результате воздействия высокой температуры, радиации, при отравлении организма солями тяжелых металлов (Hg2+, Pb2+, Си2+).
4. Например, яичный белок альбумин осаждается из раствора (свертывается) при варке яиц (при температуре 60-700С), теряя способность растворяться в воде.
5. Видеоопыт «Свертывание белков при нагревании»
6. Видеоопыт «Осаждение белков солями тяжелых металлов»
7. Видеоопыт «Осаждение белков спиртом»
8. 

3. Гидролиз белков

• Гидролиз белков – это необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот.
• Анализируя продукты гидролиза, можно установить количественный состав белков.
• Переваривание белков в организме по своей сути представляет ферментативный гидролиз белковых молекул.
• В лабораторных условиях и в промышленности проводится кислотный гидролиз.
• В ходе гидролиза белков происходит разрушение пептидных связей. Гидролиз белка имеет ступенчатый характер:

5. Цветные (качественные) реакции на белки

1. Для белков известно несколько качественных реакций.
2. а) Ксантопротеиновая реакция (на остатки аминокислот, содержащих бензольные кольца)
3. Белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина), дают желтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты.
4. 
5. 
6. Причина появления окраски – образование нитропроизводных ароматических аминокислот, например, фенилаланина:
7. Видеоопыт«Ксантопротеиновая реакция на белки»
8. б) Биуретовая реакция (на пептидные связи)
9. Все соединения, содержащие пептидную связь, дают фиолетовое окрашивание при действии на них солей меди (II) в щелочном растворе.
10. 
11. 
12. 
13. Причина появления окраски – образование комплексных соединений с координационным узлом:     
14. Видеоопыт «Биуретовая реакция белков»
15. Видеоопыт «Качественные реакции на белки: биуретовая и ксантопротеиновая»
16. в) Цистеиновая реакция (на остатки аминокислот, содержащих серу)
17. Причина появления окраски – образование черного осадка сульфида серебра (II) PbS.
18. Видеоопыт «Качественное определение азота в органических соединениях»
19. Белки

Источник: https://himija-online.ru/organicheskaya-ximiya/belki/ximicheskie-svojstva-belkov.html

Гидролиз органических веществ

Гидролиз
– это реакция обменного разложения веществ водой.

К органическим
веществам, которые подвергаются гидролизу относят: сложные эфиры и
жиры, углеводы, белки, галогеналканы и другие.

Например, при гидролизе
сложного эфира образуется кислота и спирт. Так, при гидролизе метилового эфира
уксусной кислоты образуется уксусная кислота и спирт метанол.  Эта реакция
обратимая, так как продукты реакции могут взаимодействовать друг с другом с
образованием сложного эфира и воды.

Реакция получения
сложного эфира из карбоновой кислоты и спирта называется реакцией этэрификации.
Эта реакция также является обратимой.

В щелочной среде
образуется не карбоновая кислота, а её соль и процесс гидролиза становится
необратимым. Например, в реакции метилового эфира уксусной кислоты с
гидроксидом натрия образуется соль – ацэтат натрия и спирт метанол.

Жиры
– это сложные эфиры глицерина и высшей жирной кислоты. При гидролизе жиров
образуются высшие карбоновые кислоты и многоатомный спирт глицерин.

В щелочной среде эта
реакция становится необратимой. Сам процесс называется омылением, так
как в результате его образуется соль высшей карбоновой кислоты – мыло. Так, в
результате щелочного гидролиза трипальмитат глицерина образуется пальмитат
натрия – мыло и спирт глицерин.

Впервые в 1817 году Шеврель осуществил синтез мыла из
жира.

М.
Э. Шеврель

(1786–1889)

В организме человека и
животных жиры пищи гидролизуются под действием ферментов с
образованием глицерина и высших карбоновых кислот. В процессе
синтеза эти вещества образуют новые жиры, которые откладываются про запас. Либо
образовавшиеся жиры гидролизуются и окисляются до углекислого газа и воды,
высвобождая при этом энергию.

Жиры используются для
получения мыла. Энергия, которая образуется при расщеплении жиров превращается
в тепловую, благодаря высвобождению энергии осуществляются биохимические
реакции, осуществляется работа мышц, передаются нервные импульсы.

При гидролизе
галогеналканов образуются спирты.
Так, при гидролизе хлорэтана образуется спирт этанол.

Если идёт щелочной
гидролиз, то реакция гидролиза является необратимой. В результате щелочного
гидролиза хлорэтана также образуется спирт этанол, но данная реакция является необратимой.

Из углеводов гидролизу
подвергаются дисахариды и полисахариды. Так, при гидролизе сахарозы образуется
глюкоза и фруктоза.

При гидролизе крахмала
конечным продуктом является глюкоза.

• Ступенчатый
  ферментативный гидролиз крахмала идёт следующим образом:
  сначала образуются декстрины, затем мальтоза и на конечной стадии образуется
  глюкоза.
• При гидролизе целлюлозы
  также образуется глюкоза, которую затем можно использовать для получения
  этанола, сорбита, этиленгликоля, глицерина, карбоновых кислот.

При попадании углеводов с
пищей они подвергаются гидролизу под действием ферментов с образованием
глюкозы.

Эта глюкоза может сразу окисляться до углекислого газа и воды с
высвобождением энергии, а может под действием ферментов использоваться как
запасное питательное вещество – гликоген, который затем также окисляется и
превращается опять в глюкозу, при окислении которой образуется углекислый газ и
вода, и высвобождается энергия.

Гидролиз белков
идёт с образованием конечных продуктов – альфа-аминокислот. Так,
при гидролизе глицил-аланина образуется глицин и аланин.

При попадании белков
с пищей под действием ферментов они гидролизуются до полипептидов
и дальше до альфа-аминокислот. Эти альфа-аминокислоты могут сразу
окисляться до углекислого газа, аммиака и воды, при этом ещё выделяется
энергия. Но альфа-аминокислоты могут под действием ферментов образовывать
полипептиды, которые являются белками организма.

Гидролиз веществ требует затрат
энергии. Эта энергия в живых организмах образуется в
результате гидролиза а-тэ-эф. При гидролизе а-тэ-эф образуется а-дэ-эф,
фосфорная кислота и выделяется энергия.

Энергия может переходить
из одной формы в другую.

Например, энергия химической связи,
которая выделяется при гидролизе а-тэ-эф может превращаться в
тепловую (которая необходима для поддержания температуры), механическую
(которая необходима для сокращения мускулатуры), энергия может выделяться в
виде электричества, как рыб скатов, энергия может выделяться в виде света,
например, у насекомых, светящихся в темноте, кроме того, энергия используется и
для передачи нервных импульсов.

Гидролиз органических
веществ играет огромную роль в получении кормовых добавок, в пищевой и других
видах промышленности. Таким образом, в органической химии гидролизу
подвергаются сложные эфиры, жиры, углеводы, белки, галогеналканы и другие
соединения.

Источник: https://videouroki.net/video/24-gidroliz-organicheskih-veshchestv.html

Белки

Белки-это высокомолекулярные (молеку­лярная масса варьируется от 5-10 тыс. до 1 млн и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью.

Белки также называют протеинами (греч. «протос» — первый, важный). Число остатков амино­кислот в молекуле белка очень сильно колеблется и иногда достигает несколь­ких тысяч. Каждый белок об­ладает своей присущей ему последовательностью распо­ложения аминокислотных остатков.

Белки выполняют разнообразные биологичес­кие функции: каталитические (ферменты), регуля­торные (гормоны), структурные (коллаген, фибро­ин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуноглобули­ны, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин) и другие.

Белки — основа биомембран, важнейшей состав­ной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жиз­ни клетки, составляя как бы материальную основу ее хи­мической деятельности.

Исключительное свойство белка — самоорганизация структуры, т. е. его способ­ность самопроизвольно соз­давать определенную, свой­ственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций и многое дру­гое) связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь.

Белки — важнейшая составная часть пищи че­ловека и животных, поставщик необходимых ами­нокислот.

Строение белков

В пространственном строении белков большое значение имеет характер радикалов (остатков) R— в молекулах аминокислот.

Неполярные радикалы аминокислот обычно располагаются внутри макро­молекулы белка и обусловливают гидрофобные взаимодействия; полярные радикалы, содержащие ионогенные (образующие ионы) группы, обычно находятся на поверхности макромолекулы белка и характеризуют электростатические (ионные) вза­имодействия.

Полярные неионогенные радикалы (например, содержащие спиртовые ОН-группы, амидные группы) могут располагаться как на по­верхности, так и внутри белковой молекулы. Они участвуют в образовании водородных связей.

• В молекулах белка α-аминокислоты связаны между собой пептидными (—СО—NH—) связями:
• 
• Построенные таким образом полипептидные це­пи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в некото­рых случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными (—S—S—) связями или, как их часто называют, дисульфидными мостиками.

Большую роль в создании структуры белков играют ион­ные (солевые) и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие — особый вид контактов между гидрофоб­ными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка.

1. Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их элементный состав колеб­лется незначительно (в % на сухую массу): угле­рода — 51-53; кислорода — 21,5-23,5; азота — 16,8-18,4; водорода — 6,5-7,3; серы — 0,3-2,5.
2. Некоторые белки содержат в небольших количе­ствах фосфор, селен и другие элементы.
3. Последовательность соединения аминокислот­ных остатков в полипептидной цепи получила на­звание первичной структуры белка.

Белковая молекула может состоять из одной или из нескольких полипептидных цепей, каж­дая из которых содержит различное число аминокис­лотных остатков. Учитывая число их возможных комби­наций, можно сказать, что разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе.

Общее число различных ти­пов белков у всех видов жи­вых организмов составляет 1011-1012. Для белков, строение которых отлича­ется исключительной сложностью, кроме первич­ной, различают и более высокие уровни структур­ной организации: вторичную, третичную, а иногда и четвертичную структуры.

Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всем протяжении полипептидной цепи. Полипептидные цепочки с определенной вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве.

Для глобулярных белков более характерна а-спиральная структура, спирали изогнуты, «свер­нуты». Макромолекула имеет сферическую форму. Они растворяются в воде и солевых растворах с об­разованием коллоидных систем. Большинство бел­ков животных, растений и микроорганизмов отно­сится к глобулярным белкам.

Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они, как правило, не рас­творяются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции.

Их свойства (прочность, способность растягиваться) за­висят от способа упаковки полипептидных цепо­чек. Примером фибриллярных белков служат мио­зин, кератин.

В ряде случаев отдельные субъ­единицы белка с помощью во­дородных связей, электроста­тического и других взаимо­действий образуют сложные ансамбли. В этом случае об­разуется четвертичная струк­тура белков.

Примером белка с четвер­тичной структурой служит гемоглобин крови. Только с такой структурой он выполняет свои функции — связывание кислорода и транспортировка его в ткани и органы.

Однако следует отметить, что в организации бо­лее высоких структур белка исключительная роль принадлежит первичной структуре.

Классификация белков

Существует несколько классификаций белков:

1. По степени сложности (простые и сложные).
2. По форме молекул (глобулярные и фибрилляр­ные белки).
3. По растворимости в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в разбавлен­ных солевых растворах— альбумины, спирто­растворимые — проламины, растворимые в раз­бавленных щелочах и кислотах — глутелины).
4. По выполняемым функциям (например, запас­ные белки, скелетные и т. п.).

Свойства белков

Белки — амфотерные электролиты. При опреде­ленном значении pH среды (оно называется изоэлектрической точкой) число положительных и от­рицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Это одно из основных свойств белка.

Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в во­де наименьшая.

Способность белков снижать рас­творимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения из раство­ров, например, в технологии получения белковых продуктов.

Гидратация. Процесс гидратации означает свя­зывание белками воды, при этом они проявля­ют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объ­ем увеличиваются. Набуха­ние отдельных белков за­висит исключительно от их строения.

Имеющиеся в со­ставе и расположенные на поверхности белковой ма­кромолекулы гидрофильные амидные (—СО—NH—, пеп­тидная связь), аминные (—NH2) и карбоксильные (—СООН) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности моле­кулы.

Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации и осаж­дению, а следовательно, способствует устойчиво­сти растворов белка. В изоэлектрической точке белки обладают наименьшей способностью свя­зывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты.

Агрега­ция белковых молекул происходит и при их обе­звоживании с помощью некоторых органических растворителей, например, этилового спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При из­менении pH среды макромолекула белка стано­вится заряженной, и его гидратационная способ­ность меняется.

При ограниченном набухании концентрирован­ные белковые растворы образуют сложные систе­мы, называемые студнями.

Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохра­нять свою форму. Глобуляр­ные белки могут полностью гидратироваться, растворяться в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой кон­центрацией. Гидрофильные свойства белков, т. е.

Различная гидрофильность клейковинных бел­ков — один из признаков, характеризующих ка­чество зерна пшеницы и получаемой из него муки (так называемые сильные и слабые пшеницы). Ги­дрофильность белков зерна и муки играет боль­шую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении.

Тесто, которое получают в хлебо­пекарном производстве, представляет собой набух­ший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.

Денатурация белков. При денатурации под вли­янием внешних факторов (температуры, механиче­ского воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третич­ной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. ее нативной простран­ственной структуры.

Первич­ная структура, а следователь­но, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свой­ства: снижается растворимость, способность к ги­дратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, проис­ходит агрегирование.

В то же время увеличивает­ся активность некоторых химических групп, об­легчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно, он легче гидролизу­ется.

В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продол­жительности нагрева и влажности. Это необходи­мо помнить при разработке режимов термообра­ботки пищевого сырья, полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов.

Особую роль процессы те­пловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, сушке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Денатура­ция белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхи­ванием, ультразвуком).

Наконец, к денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона). Все эти при­емы широко используются в пищевой и биотех­нологии.

Пенообразование. Под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость — газ», называемые пенами.

Белки в качестве пенообразо­вателей широко используются в кондитерской про­мышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые ка­чества.

• Молекулы белков под влиянием ряда факторов могут разрушаться или вступать во взаимодействие с другими веществами с образованием новых про­дуктов. Для пищевой промышленности можно вы­делить два важных процесса:
• 1)      гидролиз белков под действием ферментов;
• 2)      взаимодействие аминогрупп белков или амино­кислот с карбонильными группами восстанавли­вающих сахаров.

Под влиянием ферментов протеаз, катализиру­ющих гидролитическое расщепление белков, по­следние распадаются на более простые продукты (поли- и дипептиды) и в конечном итоге на ами­нокислоты. Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий.

Гидролиз белков. Реакцию гидролиза с образо­ванием аминокислот в общем виде можно записать так:

Горение. Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых дру­гих веществ. Горение сопровождается характер­ным запахом жженых перьев.

1. Цветные реакции на белки. Для качественного определения белка используют следующие реакции:
2. 1)  ксантопротеиновую, при которой происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентриро­ванной азотной кислотой, сопровождающееся появлением желтой окраски.
3. 

2)  биуретовую, при которой происходит взаимо­действие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II) с образованием комплексных соединений между ионами Сu2+ и полипептидами. Реакция сопровождается по­явлением фиолетово-синей окраски.

Источник: http://himege.ru/belki/

3.8.2. Белки

• Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков аминокислот, соединённых в длинную цепочку пептидной связью.
• В состав белков живых организмов входит всего 20 типов аминокислот, все из которых относятся к альфа-аминокислотами, а аминокислотный состав белков и их порядок соединения друг с другом определяются индивидуальным генетическим кодом живого организма.
• Одной из особенностей белков является их способность самопроизвольно формировать пространственные структуры характерные только для данного конкретного белка.

первичная	последовательность соединения остатков аминокислот
вторичная	локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи в спирали
третичная	пространственная ориентация полипептидной спирали или способ ее укладки определенном объеме в глобулы (клубки) или фибриллы (нити)

Из-за специфики своего строения белки могут обладать разнообразными свойствами. Например, белки, имеющие глобулярную четвертичную структуру, в частности белок куриного яйца, растворяются в воде с образованием коллоидных растворов. Белки, обладающие фибриллярной четвертичной структурой в воде не растворяются. Фибриллярными белками, в частности, образованы ногти, волосы, хрящи.

Химические свойства белков

Гидролиз

Все белки способны вступать в реакцию гидролиза. В случае полного гидролиза белков образуется смесь из α-аминокислот:

Белок + nH2O => смесь из α-аминокислот

Денатурация

Разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур белка без разрушения его первичной структуры называют денатурацией. Денатурация белка может протекать под действием растворов солей натрия, калия или аммония – такая денатурация является обратимой:

Денатурация же протекающая под действием излучения (например, нагрева) или обработке белка солями тяжелых металлов является необратимой:

Так, например, необратимая денатурация белка наблюдается при термической обработке яиц в процессе их приготовления. В результате денатурации яичного белка его способность растворяться в воде с образованием коллоидного раствора исчезает.

Качественные реакции на белки

Биуретовая реакция

Если к раствору, содержащему белок добавить 10%-й раствор гидроксида натрия, а затем небольшое количество 1 %-го раствора сульфата меди, то появится фиолетовое окрашивание.

раствор белка + NаОН(10%-ный р-р) + СuSO4   =   фиолетовое окрашивание

Ксантопротеиновая реакция

растворы белка при кипячении с концентрированной азотной кислотой окрашиваются в желтый цвет:

раствор белка + HNO3(конц.) => желтое окрашивание

Биологические функции белков

каталитическая	ускоряют различные химические реакции в живых организмах	ферменты
структурная	строительный материал клеток	коллаген, белки клеточных мембран
защитная	защищают организм от инфекций	иммуноглобулины, интерферон
регуляторная	регулируют обменные процессы	гормоны
транспортная	перенос жизненно-необходимых веществ от одних частей организма к другим	гемоглобин переносит кислород
энергетическая	снабжают организм энергией	1 грамм белка может обеспечить организм энергией в количестве 17,6 Дж
моторная (двигательная)	любые двигательные функции организма	миозин (мышечный белок)

Источник: https://scienceforyou.ru/teorija-dlja-podgotovki-k-egje/belki

ПОИСК

    При нагревании с водными растворами кислот и щелочей происходит полное разрушение белка — гидролиз до аминокислот, из остатков которых он был построен. [c.

311]

    Растворимые в воде белки образуют коллоидные растворы При нагревании или под действием некоторых реактивов (соли тяжелых металлов) они сворачиваются При этом происходит денатурация белков — частичное или полное разрушение пространственной структуры белка при сохранении им первичной структуры, например термическая необратимая денатурация яичного белка При нагревании с водными растворами кислот и щелочей происходит полное разрушение белка — гидролиз до аминокислот, из остатков которых он был построен [c.311]

    Метод, а) Гидролиз. 20—25 г белка гидролизуют с 500 мл 20% НС1. Избыток кислоты удаляют в вакууме. Сироп разводят до желаемого объема и высчитывают в нем содержание белка по общему азоту. [c.50]

    Белки подразделяют на дре большие группы простые и сложные. Простые белки гидролизуются кислотами или щелочами. В среднем в их состав входят 50 % С, 7 % Н, 23 % О, 16 % N и 3 % 8. Все природные аминокислоты оптически активны (кроме глицина) и принадлежат, за редким исключением, к Ь-ряду. [c.272]

    Продукты реакции аминокислот с нингидрином экстрагируются органическими растворителями [128]. Это свойство используют для определения пролина в гидролизатах белков. Гидролизуют 1 г исследуемого белка кипячением с 1 мл 4 н.

хлористоводородной кислоты в течение 15 ч, после чего раствор выпаривают досуха. Сухой остаток обрабатывают одновременно 4 мл 3%-ного раствора трихлоруксусной кислоты и 1 мл 10%-ного раствора фосфорномолибденовой кислоты (для удаления пептонов) и фильтруют.

Отбирают 0,5 мл фильтрата, вводят 0,5 мл 2%-ного водного раствора нингидрина и нагревают 10 мин при 100 °С. После охлаждения добавляют 50 мл воды и экстрагируют продукт реакции 10 мл изобутилового спирта в течение 3 мин.

Верхний слой отделяют и измеряют оптическую плотность при 533 нм. [c.169]

    Биохимические процессы основаны на использовании биологических катализаторов (ферментов), в присутствии которых возникают биохимические превращения биологических материалов (коагуляция белков, гидролиз углеводов и др.). Ферменты вводят в биологические материалы при помощи гидромеханических процессов или они могут быть естественными компонентами биологического сырья. [c.1019]

    В отдельных случаях для растворения используют ферменты. Один из способов растворения высокомолекулярных соединений, например белков, — гидролиз в присутствии трипсина, папаи-на и других протеаз. [c.73]

    Некоторые аминокислоты можно анализировать, не подвергая белки гидролизу. Например, содержание триптофана можно определить с помощью метода магнитного кругового дихроизма [4], спектрофотометрическими измерениями восстановленного белка [c.259]

    Метод, а) Гидролиз. 1—3 г белка гидролизуют 48 час. 20% раствором НС1. Затем гидролизат автоклавируют с 35% раствором НС1 в течение 1,5 часа. Избыток НС1 удаляют и обесцвечивают смесь аминокислот древесным углем. Раствор доводят едким натром до pH 9,9. [c.46]

    Белки являются высокомолекулярными веществами, обладающими коллоидными свойствами. Содержание их в бактериях, водорослях и древесных растениях достигает соответственно 80, 25, 1 — 10%. Белки гидролизуются с выделением ами- [c.26]

    Метод, а) Гидролиз. 50—250 мг белка гидролизуют с 2—5 мл 18% НС1 в течение 5—7 час. или со с.месью из равных количеств 18% НС1 и 90% НСООН в течение 18 час. После конца гидролиза жидкость упаривают в чашке на паровой бане до густого сиропа. Таки.

м путем удаляют часть соляной кислоты и превращают весь цистеин в цистин. Остаток растворяют в теплой воде, доводят до желаемого объема и фильтруют через мягкий сухой фильтр. Раствор должен давать отрицательную нитро-пруссидную реакцию. Если необходимо, обесцвечивают углем i.

 [c.196]

    Незаменимые аминокислоты. При пищеварении белки гидролизуются до аминокислот, как будет указано ниже. Для построения своих собственных белков, а также для других синтезов или распадов животный организм потребляет исключительно аминокислоты, но не белки или пептиды. [c.386]

    Метод, а) Гидролиз и восстановление. 1—10 г белка гидролизуют 20 час. с 3—30 мл соляной кислоты. Избыток кислоты удаляют в вакууме. Гидролизат обесцвечивают активированным углем и восстанавливают цистин избытком цинковой пыли в течение 30 мин. при комнатной температуре. Раствор фильтруют и разбавляют до 100 мл. [c.197]

    Полимеры, содержащие азот [13]. Белки. Химические свойства белков определяются природой амидной связи и функциональными группами (карбоксильной, гидроксильной, аминной, дисульфидной), входящими в состав радикалов К аминокислот.

Процесс дубления сводится к взаимодействию бифункциональных соединений, например формальдегида, с молеку- [c.259]

    Белки дрожжевых грибков представляют собой биополимеры с высоким молекулярным весом, построенные из цепочек аминокислот, связанных друг с другом. При брожении крахмала белки гидролизуются в аминокислоты. Две из них — лейцйн и изолейцин под действием ферментов (энзимов) превращаются в амиловые спирты, а валин — в изобутиловый спирт. [c.54]

    H. H(NH0 OOH,Kpu T. [а] -Ь 34,5 (конц. 2 г в 100 мл 6 и. НС1) рК для а-СООН и NH2 соотв. 2,02 н 8,8 плохо раств. в сп., эф., раств. в к-тах и р-рах щелочей. Входит 1) состав белков. Гидролизуется до аспарагиновой к-Т1)[, из нее же осуществляется биосинтез А. [c.57]

    Катаболизм белков у всех организмов начинается с их расщепления по пептидным связям протеолитич. ферментами. В желудочно-кишечном тракте животных белки гидролизуются трипсином, химотрипсином, пепсином и др. ментами до своб. аминокислот, к-рые всасываются стенками кишечника и попадают в кровоток.

Часть аминокислот подвергается дезаминированию до оксокислот, претерпевающих дальнейшее расщепление, др. часть используется печенью или тканями организма для биосинтеза белков. У млекопитающих отщепляющийся от аминокислот аммиак превращ. в орнитиновом х икле в мочевину. Этот процесс осуществляется в печени. Образующаяся мочевина вместе с др. р-римыми продуктами О.

в. выводится из кровотока почками. [c.315]

    Нача.уом изучения строения молекулы белка следует считать 1820 г., когда Браконно впервые применил при исследовании белков гидролиз кислотой и выделил из желатины первую аминокислоту — гликоколь.

Все проводившиеся до этого времени исследования устанавливали некоторые свойства белков и продуктов их частичного распада, но решающим оказался метод гидролиза. Вслед за Браконно ряд исследователей, пользуясь тем же методом гидролиза, выделили и другие аминокислоты, К 1935 г.

    Амидные связи способны гидролизоваться как в кислой, так и щелочной средах (см. 7.3.3). Пептиды и белки гидролизуются с образованием либо более коротких цепей — это так называемый частичный гидролиз, либо смеси а-аминокислот при полном гидролизе (рис. 11.1). Щелочной гидролиз практически не используется из-за неустойчивости многих а-ами-,нокислот в этих условиях.

Обычно гидролиз осуществляют в кислой среде. Любые пептиды и белки полностью гидролизуются при нагревании в запаянной амАуле (в вакууме или атмосфере азота) с 20% хлороводородной кислотой при нагревании до температуры 110°С в течение 24 ч. Некоторые а-аминокислоты могут претерпевать изменения и в кислой среде, например в этих условиях триптофан полностью разрушается. [c.

345]

    Сычужный фермент вызывает начальное расщепление белков — гидролиз их до пептонов. Более глубокий распад — до аминокислот и расщепление их с образованием аммиака, жирных кислот, аминов — вызывают молочнокислые бактерии и их протеолитические эндоферменты, высвобождающиеся после автолиза отмерших клеток. [c.144]

    Обычный метод определения аминокислот заключается в их реакции с нингидрином, которая дает интенсивно окрашенное голубое соединение, поглощение которого можно измерять при 575 нм.

Этот метод используется в некоторых серийных анализаторах аминокислот, в которых исследуемые белки гидролизуются с образованием аминокислот, которые в свою очередь разделяются и измеряются спектрофотометрически.

 [c.653]

    Пептиды, как и белки, гидролизуются при нагревании с кислотами, превращаясь в аминокислоты.

Особый интерес представляет тот факт, что пептиды, состоящие из природных оптически активных аминокислот, могут быть гидролизованы и протеолитическими ферментами (пептидазами).

    Метод, а) Гидролиз. 25—50 г белка гидролизуют 8—14 час. с обратным холодильником с 10 объе.мами одной нз следующих смесей  [c.14]

    Метод, а) Гидролиз, 2,500 г обезжиренного белка гидролизуют 25 мл 8 н, H2SO4 нагреванием с обратным холодильником [c.24]

    Метод, а) 1 г белка гидролизуют НС1 или H2SO1 и доводят реакцию раствора до слабо кислой по конго [386]. Аргинин осаждают добавлением концентрированного водного раствора 4 эквивалентов флавиановой кислоты.

Целесообразно перемешивать раствор в течение первых нескольких часов. Для полного образования осадка реакционную смесь оставляют стоять на холоду 2—3 дня. Затем желтый осадок отфильтровывают и промывают холодным разбавленным раствором флавиановой кислоты.

Осадок растворяют в горячей воде, добавляя небольшое количество разбавленного раствора аммиака, и нагревают на паровой бане в течение 2 час. общий объем составляет 100—150 мл воды, содержащей небольшое количество флавиановой кислоты.

После охлаждения раствора в течение некоторого времени отфильтровывают флавианат аргинина. Оранже- [c.49]

    Метод, а) (1). Гидролиз соляной кислотой [278]. 1 г белка гидролизуют 20% НС1. Избыток кислоты удаляют в вакууме, а гумины и NHs — гидратом окиси кальция. Основные аминокислоты осаждают по методу Ван-Сляйка [630] (см.

Промытый осадок растворяют в разбавленном растворе NaOH. [c.55]

    Метод, а) Гидролиз. 2—3 г белка гидролизуют 20 час. 25% раствором H2SO4, избыток кислоты удаляют баритом. Фильтрат и промывные воды концентрируют до требуемого объема. Для установления содержания белка в аликвотной части гидролизата определяют азот. [c.57]

    Метод, а) Гидролиз. 1 г белка гидролизуют в течение 20—22 час. с 5 мл 20%NaOH. Раствор нейтрализуют до pH 7 уксусной кислотой и разбавляют таким образом, чтобы в каждых 2 мл раствора содержался 1 мг триптофана. [c.122]

    Метод, а) Гидролиз. 100—500 мг белка гидролизуют 2—10 мл 5 н. NaOH с обратным холодильником в течение 4—5 час. Температура масляной бани 110—125° С. Щелочь нейтрализуют соответственно 3—15 мл 7 н. H2SO4. Холодильник смывают небольшим количеством воды, гидролизат переносят в градуированный цилиндр, доводят до желаемого объема и, если требуется, фильтруют. [c.125]

    Метод, а) Гидролиз. 1,5—3,0 г белка гидролизуют 20 час с 25% H2SO4. Разбавляют раствор до 100 мл и доводят содержание серной кислоты до 10%. [c.133]

    Метод, а) Гидролиз. I г белка гидролизуют 5 мл 20% соляной кислоты, к которой прибавлен 1 мл 20% раствора Ti la. Нагревают с обратны.м холодильником в течение 1—2 час. Температура маслянор бани—125 .

Гидролизат доводят примерно до pH б, добавляя по каплям 5 н, раствор NaOH. Затем фильтруют и промывают осадок Т1(ОН)з 5 мл воды. Фильтрат подкисляют соляной кислотой до pH 3,5 и разбавляют до 35 мл [c.

202]

Пособие по химии для поступающих в вузы 1972 (1972) — [ c.412 , c.418 , c.419 ]

Биохимия Том 3 (1980) — [ c.166 , c.168 ]

Химия природных соединений (1960) — [ c.0 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) — [ c.38 , c.39 ]

Начала органической химии Книга первая (1969) — [ c.484 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) — [ c.231 , c.259 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) — [ c.33 , c.50 , c.52 ]

Аминокислоты, пептиды и белки (1976) — [ c.165 ]

Биохимия (2004) — [ c.41 , c.42 ]

Органическая химия (1990) — [ c.628 ]

Химические реакции полимеров том 2 (1967) — [ c.327 , c.376 , c.384 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами том 2 (1967) — [ c.388 , c.396 ]

• Биологическая химия Издание 3 (1960) — [ c.23 ]
• Биологическая химия Издание 4 (1965) — [ c.24 ]
• Биохимия аминокислот (1961) — [ c.23 ]

Основы биологической химии (1970) — [ c.40 , c.50 , c.57 ]

Органическая химия (1976) — [ c.202 , c.214 ]

Основы химии высокомолекулярных соединений (1961) — [ c.266 ]

Белки Том 1 (1956) — [ c.165 , c.171 , c.176 , c.177 ]

Химия высокомолекулярных соединений (1950) — [ c.468 ]

Высокомолекулярные соединения Издание 2 (1971) — [ c.243 , c.480 ]

Основы биохимии (1999) — [ c.38 , c.56 , c.57 , c.262 ]

Источник: https://www.chem21.info/info/19940/